Коллаген
КОЛЛАГЕН (от греческого κόλλα - гумми, камедь, клей и ...ген), фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани (кожа, кость, сухожилие, хрящ, связки, роговица глаза и др.) и обеспечивающий её прочность. Коллаген выполняет опорно-механическую функцию, является одним из основных компонентов межклеточного матрикса; образуя комплексы с другими его компонентами (в том числе протеогликанами), он участвует в межклеточном взаимодействии, влияет на подвижность клеток, морфогенез органов и тканей в процессе развития и роста организма. Предшественником коллагена в организме служит проколлаген, который превращается в функционально активный белок в ходе посттрансляционной модификации - отщепления пептидных фрагментов от концевых частей молекулы.
Коллаген обладает уникальной структурой: его аминокислотный состав характеризуется высоким содержанием остатков глицина (около 30%) и пролина, а также наличием остатков модифицированных аминокислот 4-гидроксипролина и 5-гидроксилизина. На долю пролина и гидроксипролина приходится 25% от суммы всех других аминокислот. Таким образом, в первичной структуре коллагена в каждом третьем положении находится остаток глицина, а в каждом четвёртом - остатки пролина или гидроксипролина. Благодаря этому полипептидная цепь имеет форму рыхлой спирали. Три полипептидные цепи образуют суперспираль в виде трёхжильного каната, структура которого стабилизирована главным образом многочисленными водородными связями, электростатическими и гидрофобными взаимодействиями. Тройная спираль является основной структурной единицей коллагена и называется тропоколлагеном (молекулярная масса около 300 000). Ковалентно связанные, плотно уложенные молекулы тропоколлагена составляют коллагеновые волокна. Организация последних в соединительной ткани зависит от её биологической функции. Одно волокно коллагена диаметром около 1 мм выдерживает нагрузку более 10 кг. Коллаген является гликопротеином: на каждые 1000 аминокислотных остатков в его полипептидной цепи приходится от 2 до 80 остатков углеводов, связанных через HO-группу гидроксилизина.
Реклама
Коллаген нерастворим в воде и органических растворителях. В воде он набухает, а при длительном кипячении денатурирует, превращаясь в желатин. Коллаген способен разрушаться под действием специфических ферментов - коллагеназ, которые синтезируются в клетках животных, и некоторыми бактериями. Коллаген широко распространён как у позвоночных, так и у беспозвоночных животных, не обнаружен у простейших, грибов и растений. На его долю приходится почти треть всей массы белков позвоночных, то есть в количественном отношении он преобладает над всеми другими белками. По мере старения организма в тропоколлагене происходит образование всё большего числа поперечных связей, что приводит к изменению механических свойств хрящей и сухожилий, кости становятся ломкими, понижается прозрачность роговицы глаза и т. д. Нарушения в структуре и обмене коллагена приводят к тяжёлым заболеваниям. При цинге, например, нарушается процесс гидроксилирования аминокислот; это дестабилизирует тропоколлаген, вследствие чего происходит поражение кожи, сосудов и других органов.
Лит.: Мазуров В. И. Биохимия коллагеновых белков. М., 1974; Biochemistry of collagen. N. Y., 1976; Cell biology of extracellular matrix. 2nd ed. N. Y., 1991.