Аминокислоты

АМИНОКИСЛОТЫ, органические соединения, содержащие карбоксильные СООН и аминогруппы NH₂. Исключение составляет пролин. Обладают свойствами и кислот и оснований. В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи относительно карбоксильной группы различают α-,  β-, γ- и др. аминокислоты. У ω-аминокислот аминогруппа находится на конце цепи. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов, являясь исходными соединениями при биосинтезе белков, пептидов, пуриновых и пиримидиновых оснований, ряда витаминов, пигментов, алкалоидов и др.

Классификация. Описано свыше 150 природных аминокислоты, среди которых особенно важны 20 α-аминокислоты (табл.), входящих в состав белков, кодируемых генетическим кодом; общая формула:

В зависимости от природы боковой цепи R α-аминокислоты подразделяют на две группы: аминокислоты с неполярными (гидрофобными) и аминокислоты с полярными (гидрофильными) боковыми цепями. К 1-й группе относятся шесть аминокислот с алифатической боковой цепью аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин и две с ароматической - фенилаланин и триптофан. Среди представителей 2-й группы боковые цепи семи аминокислот содержат группировки, способные нести отрицательные или положительный заряд. В аспарагиновой и глутаминовой кислотах  β- и γ-карбоксильные группы при pH 7,0 заряжены отрицательно. К основным аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин. ε-аминогруппа лизина и гуанидиновая группировка аргинина несут положительный заряд (протонированы) в нейтральной среде, а имидазольная группировка гистидина - в кислой. В щелочных условиях отрицательные заряды могут приобретать боковые группы тирозина и цистеина. Характерной особенностью остатков цистеина является их способность в составе молекулы белка подвергаться окислению с образованием остатков цистина. Аминокислотам присвоены сокращённые трёхбуквенные и однобуквенные обозначения, используемые в научной литературе. В 1986 году в ряде белков архебактерий, истинных бактерий (эубактерий) и животных была обнаружена α-аминокислота — селеноцистеин (ей присвоены символы Sec и U), в 2002 - открыт пирролизин (пока обнаружен только у одного вида метанобразующих архей). Обе эти аминокислоты кодируются триплетами, которые обычно служат «стоп-кодонами» (т. е. оповещают об окончании синтеза белка на рибосомах): селеноцистеин - триплетом UGA, а пирролизин - UAG.

Пирролизин (где R = CH₃, NH₂ или ОН)

Большая часть аминокислот, обнаруженных в тканях живых организмов, но не входящих в состав белков, могут выполнять важные функции. Так, орнитин и цитрулин участвуют в обмене веществ, в частности в синтезе мочевины у животных, 2,4-дигидрооксифенилаланин (ДОФА) образуется в качестве промежуточного продукта в ходе распада фенилаланина и тирозина в организме и является медиатором центральной нервной системы. Кроме того, имеются аминокислоты, функция которых пока не ясна. В ряде белков (уже после их синтеза на рибосомах) боковые группы аминокислот претерпевают изменения в ходе посттрансляционной модификации. Например, в составе молекулы коллагена пролин и лизин превращаются соответственно в 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин, в миозине присутствует N-метиллизин, только в эластине встречается ферментативно модифицированный лизин - десмозин. Помимо α-аминокислот в свободном виде и в составе некоторых биологически важных пептидов, встречаются аминокислоты, аминогруппа которых связана не с α-углеродным атомом. К их числу относятся  β-аланин, входящий в состав пантотеновой кислоты, γ-аминомасляная кислота, играющая важную роль в функционировании нервной системы, δ-аминолевулинован кислота, являющаяся промежуточным продуктом синтеза порфиринов.

Физические и химические свойства.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; температура плавления - 220-315°С. В кристаллах и водных растворах при нейтральных значениях pH α-аминокислоты существуют преимущественно в виде диполярных ионов (цвиттер-ионов), у которых аминогруппы протонированы (NH⁺₃), а карбоксильные группы диссоциированы (СОО^-). аминокислоты являются амфолитами; ионизация их молекул зависит от pH раствора:

Значения pH, при котором концентрация катионов аминокислоты равна концентрации анионов, называется изоэлектрической точкой (pI). Аминогруппа аминокислоты ионизирована в несколько меньшей степени, чем карбоксильная группа, поэтому водный раствор аминокислоты имеет слабокислый характер. Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют асимметрический (хиральный) α-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. У изолейцина и треонина хиральными являются также и  β-углеродные атомы.

За редким исключением природные α-аминокислоты относятся к L-ряду и только в оболочках бактерий, в составе некоторых антибиотиков и в метаболитах грибов, а также в коже некоторых видов южноамериканских лягушек и корне женьшеня обнаружены аминокислоты D-ряда.

В результате взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты с α-карбоксильной группой другой аминокислоты в процессе биосинтеза белка (трансляции) происходит образование пептидной связи.

Таблица. Важнейшие аминокислоты, входящие в состав белков (цветом обозначены боковые цепи)

Нейтральные гидрофобные аминокислоты

Превращения аминокислот в организмах. Высшие растения и хемосинтезирующие организмы все необходимые им аминокислоты синтезируют из аммониевых солей и нитратов, а также из кето- или гидроксикислот - продуктов дыхания и фотосинтеза. Человек и животные синтезируют большинство аминокислот из обычных безазотистых продуктов обмена и аммониевого азота. Это так называемые заменимые аминокислоты.

Но ряд аминокислот - незаменимых - они должны получать в готовом виде с пищей. Для человека, например, незаменимыми аминокислотами являются валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин, а для детей также аргинин и гистидин. Недостаток в организме той или иной аминокислоты приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития. Аминокислоты участвуют в поддержании азотистого баланса в организме. Окислительный распад аминокислот путём дезаминирования приводит к образованию кето- и гидроксикислот - промежуточных продуктов цикла трикарбоновных кислот; далее они превращаются в углеводы, новые аминокислоты и т. д. или окисляются до СО₂ и Н₂О с выделением энергии. У животных азот в виде аммониевых солей, мочевины или мочевой кислоты выводится из организма. У растений усвоение аминокислоты происходит таким образом, что азотистые отходы практически отсутствуют. Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных гормонов и нейромедиаторов: тирозин и фенилаланин дофамина и адреналина, триптофан серотонина, гистидин - гистамина, глутаминовая кислота - γ-аминомасляной кислоты, аргинин - оксида азота (NO).

Практическое использование. Смеси L-α-аминокислот, а также отдельные аминокислоты применяют в медицине для лечения больных с заболеваниями пищеварительных органов (гистидин, метионин), при малокровии, ожогах (метионин), нервно-психических заболеваниях (глицин и глутаминовая кислота), при сосудистых заболеваниях головного мозга (γ-аминомасляная кислота) и т. д. Для обогащения кормов в животноводстве и лечения животных используются лизин, метионин, треонин, триптофан, в пищевой промышленности - глутамат натрия и лизин. ω-аминокислоты и их лактамы служат для промышленного производства полиамидов. Ароматические аминокислоты нашли применение в синтезе красителей и лекарственных препаратов. Некоторые L-α-аминокислоты получают микробиологическим синтезом (лизин, триптофан, треонин, глутаминовая кислота) или выделяют из гидролизатов богатых ими белков (пролин, аргинин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин).

Лит.: Гринштейн Дж., Виниц М. Химия аминокислот и пептидов. М., 1965; Meister А. Biochemistry of the amino acids. 2nd ed. N. Y., 1965. Vol. 2; Chemistry and biochemistry of the amino acids. L., 1984; Cohn W. Е. Nomenclature and symbolism of α-amino acids // Methods Enzymology. 1984. Vol. 106. № 3; Amino acids and peptides. L., 1985; IUPAC-IUB. Joint commission on biochemical nomenclature. Amino acids section, www.chem.qmw.ac.uk/ iupac/AminoAcid/